Введите слово или словосочетание на любом языке 👆
Язык:
Перевод и анализ слов искусственным интеллектом ChatGPT
На этой странице Вы можете получить подробный анализ слова или словосочетания, произведенный с помощью лучшей на сегодняшний день технологии искусственного интеллекта:
- как употребляется слово
- частота употребления
- используется оно чаще в устной или письменной речи
- варианты перевода слова
- примеры употребления (несколько фраз с переводом)
- этимология
Что (кто) такое Белки - определение
ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОРГАНИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА
Белок; Протеин; Протеины; Белковые вещества
![рибосоме]]](https://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Amino-veresterung.jpg?width=200 "рибосоме]]")
![жировом теле]] личинки дрозофилы. С: Помеченные флуоресцентной меткой аутофагосомы в клетках печени голодающей мыши](https://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Autophagy diagram PLoS Biology.jpg?width=200 "жировом теле]] личинки дрозофилы. С: Помеченные флуоресцентной меткой аутофагосомы в клетках печени голодающей мыши")
![Модель комплекса бактериальных шаперонов GroES/GroEL (вид сверху). Часть агрегированного белка поступает в центральную полость комплекса, где в результате [[гидролиз]]а [[АТФ]] происходит изменение его структуры](https://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/GroES-GroEL top.png?width=200 "Модель комплекса бактериальных шаперонов GroES/GroEL (вид сверху). Часть агрегированного белка поступает в центральную полость комплекса, где в результате [[гидролиз]]а [[АТФ]] происходит изменение его структуры")
![уреазы]] бактерии ''[[Helicobacter pylori]]''](https://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Helicobacter Pylori Urease.png?width=200 "уреазы]] бактерии ''[[Helicobacter pylori]]''")
![Fab-фрагмент]] мышиного антитела в комплексе с антигеном (вверху)](https://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Mouse-cholera-antibody-1f4x.png?width=200 "Fab-фрагмент]] мышиного антитела в комплексе с антигеном (вверху)")
![Структура [[миоглобин]]а](https://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Myoglobin.png?width=200 "Структура [[миоглобин]]а")
![аденилаткиназа]] и фермент глютаминсинтетаза.](https://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Protein Composite.jpg?width=200 "аденилаткиназа]] и фермент глютаминсинтетаза.")
![выравнивания]] аминокислотных последовательностей белков (гемоглобинов) из разных организмов](https://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Protein alignment.jpg?width=200 "выравнивания]] аминокислотных последовательностей белков (гемоглобинов) из разных организмов")
![зелёным флуоресцентным белком]], показывают расположение различных частей клетки](https://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Protein localisation ru.jpg?width=200 "зелёным флуоресцентным белком]], показывают расположение различных частей клетки")
![ван-дер-ваальсовых радиусов]] атомов; цветами показаны особенности активности участков](https://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Proteinviews-1tim.png?width=200 "ван-дер-ваальсовых радиусов]] атомов; цветами показаны особенности активности участков")
![генетическому коду]].](https://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/RNA-codons.png?width=200 "генетическому коду]].")
![рибосомой]]. Сверху вниз — инициация, элонгация и терминация трансляции](https://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/TRNA ribosomes diagram ru.svg?width=200 "рибосомой]]. Сверху вниз — инициация, элонгация и терминация трансляции")
БЕЛКИ
природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Молекулярная масса от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В зависимости от формы белковой молекулы различают фибриллярные и глобулярные белки. Особая группа - сложные белки, в состав которых кроме аминокислот входят углеводы (гликопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) и т. д. Во всех живых организмах белки играют исключительно важную роль: они участвуют в построении клеток и тканей, являются биокатализаторами (ферменты), гормонами, дыхательными пигментами (гемоглобины), защитными веществами (иммуноглобулины) и др. Биосинтез белков происходит на рибосомах и определяется генетическим кодом нуклеиновых кислот в процессе трансляции. Белки - основа кожи, шерсти, шелка и других натуральных материалов, важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Со 2-й пол. 20 в. для получения пищевых и кормовых белков применяют микробиологический синтез.
---
род млекопитающих семейства беличьих. Длина тела 20-30 см, хвост длинный, пышный. Ок. 40 видов, в лесах Евразии, Сев. и Юж. Америки (северная часть). Белка обыкновенная (векша) - объект промысла.
---
(белок) , вершины гор Юж. Сибири, покрытые снегом в течение всего лета или его большей части (напр., Агульские Белки).
---
род млекопитающих семейства беличьих. Длина тела 20-30 см, хвост длинный, пышный. Ок. 40 видов, в лесах Евразии, Сев. и Юж. Америки (северная часть). Белка обыкновенная (векша) - объект промысла.
---
(белок) , вершины гор Юж. Сибири, покрытые снегом в течение всего лета или его большей части (напр., Агульские Белки).
Белки
I
Бе́лки (Sciurus)
род млекопитающих семейства беличьих отряда грызунов. Распространены в лесах Европы, Азии и Америки. Около 50 видов. Приспособлены к древесному образу жизни. Длина тела до 28 см. Мех обычно густой, у некоторых пушистый. Окраска варьирует от ярко-рыжей до серой и чёрной, многие виды окрашены пёстро. В СССР 2 вида: обыкновенная Б. и персидская Б. Обыкновенная Б. (S. vulgaris) распространена в лесной и лесостепной зоне на С. до лесотундры. Наиболее многочисленна в темнохвойной и лиственной тайге и в смешанных лесах. Питается семенами хвойных пород, желудями, орехами, ягодами, иногда насекомыми и яйцами птиц. На зиму делает запасы. Ведёт дневной образ жизни. Строит на деревьях из лишайников, мха, луба и веточек гнёзда (гайна) или поселяется в дуплах. Обычно 2 (иногда 3) выводка в год (по 5-10 бельчат). Численность зависит от урожая семян хвойных пород; в голодные годы предпринимают массовые перекочёвки. Один из основных объектов пушного промысла в СССР (таёжная зона Европейской части, Урала и Сибири).
Персидская Б. (S. anomalus) встречается в лесных районах Закавказья; вследствие малочисленности и редкого грубого меха промыслового значения не имеет.
Лит.: Огнев С. И., Звери СССР и прилежащих стран, т. 4 - Грызуны, М.-Л., 1940; Наумов С. П. и Лавров Н. П., Биология промысловых зверей и птиц СССР, М., 1948; Млекопитающие фауны СССР. М.-Л., 1963.
Обыкновенная белка.
II
Белки́
название горных хребтов и вершин в Сибири, главным образом на Алтае (например, Катунские Б.) и в Восточных Саянах (например, Агульские Б.) поднимающихся выше границы леса и покрытых снегом в течение всего или большей части года. Иногда подобного вида вершины и хребты носят название белогорий (например, Манское белогорье в Восточных Саянах).
III
Белки́
протеины, высокомолекулярные природные органические вещества, построенные из аминокислот (См. Аминокислоты) и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Именно Б. (ферменты и др.) осуществляют Обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Б. входят в состав сложных клеточных структур - органелл. И хотя органеллы содержат также другие вещества (Липиды, Углеводы, Нуклеиновые кислоты, неорганические компоненты), Б. особенно важны; они - основные структурообразователи и играют ведущую роль в выполнении физиологических функций. Например, благодаря соответствующей организации различного рода Б. Биологические мембраны, покрывающие клетки, активно (с затратой энергии) переносят в клетку или из клетки определённые молекулы и ионы. В частности, транспорт катионов создаёт электрическую поляризацию, необходимую для процессов возбуждения (См. Возбуждение). В двигательных аппаратах - мышечных волокнах и других - комплексы специфических Б. осуществляют сокращение, превращая химическую энергию в механическую работу. Деятельность Б. во многом связана с разными небелковыми веществами, из которых наибольшее биологическое значение имеют нуклеиновые кислоты. Однако решающим фактором молекулярных механизмов всех активных проявлений жизнедеятельности являются Б. В этом смысле подтверждено и детализировано известное положение Ф. Энгельса о Б. как основе биологической формы движения материи (см. "Анти-Дюринг", 1966, с. 78). Молекулы Б. в структурном отношении бесконечно разнообразны - жёсткость и точность уникальной организации сочетаются в них с гибкостью и пластичностью (см. ниже Структура Б.). Всё это создаёт необозримые функциональные потенции; поэтому Б. и явились тем исключительным материалом, который послужил основой возникновения жизни (См. Жизнь) на Земле. Б. - один из основных продуктов питания (См. Питание) человека и животных (см. Белковые корма), они служат источником восстановления и обновления цитоплазмы клеток, образования ферментов, гормонов и др. (см. Белковый обмен).
Физико-химические свойства Б. Молекулы Б. имеют массу от десятков тыс. до 1 млн. и выше. Так, фермент рибонуклеаза имеет молекулярную массу 12 700, дыхательный пигмент улитки гемоцианин - 6 600 000. Элементарный состав большинства Б.: 50,6-54,5\% углерода, 6,5-7,3\% водорода, 21,5-23,5\% кислорода, 15-17,6\% азота, 0,3-2,5\% серы; в состав ряда Б. входит и фосфор. Сведения о молекулярной массе и ряде свойств молекул Б. можно получить, исследуя их осаждение (седиментацию) в ультрацентрифуге, диффузию, вязкость, растворимость и светорассеяние. Все Б. с очень большой молекулярной массой построены из более мелких частиц - субъединиц. Растворимые Б. - гидрофильные Коллоиды, активно связывающие воду; их растворы обладают значительной вязкостью, низким осмотическим давлением. Молекулы Б. не проходят через полупроницаемые мембраны, обладают слабой способностью к диффузии. Б. - амфотерные Электролиты, т.к. имеют свободные карбоксильные (кислотные) и аминные (основные) группы. Изоэлектрическая точка различных Б. неодинакова: для альбумина плазмы крови она равна 4,7, для зеина кукурузы 6,2. Б. имеют электрический заряд, изменяющийся в зависимости от структуры Б. и реакции среды. В электрическом поле растворённые Б. движутся (Электрофорез), причём направление и скорость движения неодинаковы для различных Б. Растворимость Б. варьирует не меньше, чем другие их свойства. Одни Б. легко растворяются в воде, другие требуют для растворения небольших концентраций солей, третьи переходят в раствор только под воздействием сильных щелочей и т.п. Из растворов Б. неодинаково осаждаются органическими веществами (например, спиртами) или высокими концентрациями солей (высаливаются). Существенные различия в растворимости и других свойствах используются при выделении индивидуальных Б. из тех сложных систем, в которых они встречаются в природе. После очистки многие Б. способны кристаллизоваться.
Структура Б. Белок всех организмов состоит из 20 видов аминокислот. Каждый Б. характеризуется определённым ассортиментом и количественным соотношением аминокислот. В молекулах Б. аминокислоты соединены между собой пептидными связями (-СО-NH-) в линейной последовательности (рис. 1), составляющей так называемую первичную структуру Б.
Аминокислотные (полипептидные) цепи, содержащие аминокислоту цистин, в местах его расположения скреплены дисульфидными связями (-S-S-). Между аминокислотами в Б., как правило, не существует иных химических связей, кроме пептидных и дисульфидных. Для каждого Б. не только состав, но и последовательность аминокислот в полипептидной цепи - первичная структура - строго индивидуальны; любое звено цепи - вполне определённая аминокислота. Все многочисленные виды Б., существующие в природе, различаются по первичной структуре; потенциально возможное их число практически неограниченно. Индивидуальная первичная структура каждого Б. сохраняется в поколениях благодаря точной передаче соответствующей наследственной информации (см. ниже Биосинтез Б.). Для анализа первичной структуры Б. разработаны специальные методы. При переваривании определёнными ферментами, например трипсином, каждый Б. даёт свой набор фрагментов (пептидов). При соответствующем их разделении на листе бумаги получается "пептидная карта", которая, подобно отпечатку пальца, характерна для данного Б. Разделение на пептиды и определение строения каждого из них в отдельности - основной путь расшифровки первичной структуры Б.
Кроме пептидных и дисульфидных связей, в молекуле Б. есть многочисленные связи с меньшей энергией взаимодействия, имеющие большое значение для внутренней организации и функции Б. Среди этих связей наиболее существенны так называемые гидрофобные связи, создаваемые неполярными боковыми группами аминокислот. Эти группы, лишённые сродства к воде, имеют тенденцию контактировать между собой внутри молекулы Б. Кроме того, в молекуле Б. имеются водородные связи, образуемые полярными группами, например -СО-NH-, а также электростатические взаимодействия между группами, несущими электрические заряды.
Пространственная конфигурация (конформация) полипептидной цепи Б. определяется его первичной структурой и условиями среды. При обычных условиях (температура не выше 40°С, нормальное давление и т.д.) Б. характеризуются внутримолекулярной упорядоченностью. "Хребет" полипептидной цепи
местами может закручиваться спиралью или образовывать полностью вытянутые отрезки (вторичная структура). В обоих случаях возникает система водородных связей. Но в значительной части "хребта" геометрическая регулярность может отсутствовать. Полипептидная цепь в целом "упаковывается" и жестко фиксируется с помощью взаимодействий боковых групп аминокислот (третичная структура). В зависимости от укладки полипептидных цепей форма молекул Б. варьирует от фибриллярной (вытянутой, нитеобразной) до глобулярной (округлой). Детальная конфигурация глобулярных молекул сложна и своеобразна для каждого Б. В молекуле превалирует совершенная упорядоченность, распространяющаяся на положение отдельных атомов. Однако некоторые периферические участки могут быть закреплены менее жестко, а погруженные в растворитель гидрофильные боковые группы остаются вполне гибкими. Конформация некоторых Б., например лизоцима (рис. 2), раскрыта рентгеноструктурными исследованиями. Создание упорядоченной прочной конформации Б. определяется целыми системами взаимодействий, находящихся во взаимной зависимости. Смены конформации Б., вызываемые изменениями среды или реакциями, в которые Б. вступают, связаны с изменением ряда взаимодействий. Конформационные переходы охватывают молекулу Б. целиком или ограничиваются определёнными районами. При нагревании, резком подкислении среды и других сильных воздействиях происходит "плавление" молекулы Б. - переход в состояние беспорядочного клубка. Это, как правило, влечёт за собой ряд других превращений, общий результат которых обозначают как денатурацию Б. (см. Биополимеры). При этом понижается растворимость Б., усиливается вязкость их растворов, теряются ферментативные и другие биологические свойства.
Каждый из бесчисленного множества существующих Б. имеет особую наследственно детерминированную первичную структуру, присущую только ему. Это обусловливает строго индивидуальную систему внутримолекулярных связей, т. е. уникальную конформацию Б. Поэтому каждый Б. характеризуется собственной "химической топографией" и своеобразными сочетаниями пространственно сближенных химических групп. Часть таких сочетаний служит функциональными центрами молекул Б. Благодаря структурному соответствию, напоминающему отношение ключа к замку (комплементарности), функциональные центры "узнают" и избирательно присоединяют вещества, на которые соответствующие Б. "установлены". Функциональные - Активные центры Б.-ферментов специфически присоединяют субстраты и активируют их, ускоряя и направляя химические превращения. При помощи особых центров взаимного связывания ("контактных площадок") определённые Б. соединяются по нескольку вместе (структура 4-го порядка) или создают значительно более сложные системы (самосборка крупных белковых структур). Процессы самосборки существенны для Морфогенеза.
Изучение структуры Б. даёт возможность переходить к их синтезу. В 1955 была выяснена структура Инсулина, молекула которого состоит из двух сравнительно коротких полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков). Вслед за этим была раскрыта первичная структура Гемоглобина, рибонуклеазы, Трипсина и ряда других Б. (рис. 3). Путём химического синтеза сначала были получены сложные пептиды со свойствами гормонов (См. Гормоны), затем удалось синтезировать гормон инсулин, наконец - фермент рибонуклеазу. Правильность химической формулы инсулина и рибонуклеазы подтвердилась тем, что синтетические Б. не отличались от Б., продуцируемых организмом, ни по физико-химическим свойствам, ни по биологической активности. Установлена полностью или частично первичная структура свыше 200 Б.
Классификация Б. До сих пор нет единого принципа классификации Б. При делении всех известных Б. на группы учитывают и их состав (строение), физико-химические свойства (растворимость, щёлочность), происхождение и роль в организме. Б. делят на простые - протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные - протеиды, в состав молекулы которых входят, кроме аминокислот, и другие соединения. К простым Б. относятся Альбумины, Глобулины, Гистоны, Глутелины, Проламины, Протамины и Протеиноиды. К сложным Б. относятся Гликопротеиды (содержащие, кроме аминокислот, углеводы), Липопротеиды (содержащие липиды), Нуклеопротеиды (в их состав входят и нуклеиновые кислоты), Фосфопротеиды (содержащие фосфорные кислоты) и Хромопротеиды (имеющие пигментные металлосодержащие группы).
В. А. Белицер.
Биосинтез Б. - процесс образования Б. из аминокислот (См. Аминокислоты) в клетках живых организмов. Выяснение механизма этого процесса, имеющего огромное биологическое значение, можно отнести к важнейшим достижениям науки 20 в. Биосинтез Б. идёт при помощи особых сложных механизмов, обеспечивающих упорядоченное воспроизведение специфических Б. уникальной структуры. Механизмы эти едины или весьма сходны для самых разнообразных клеток и организмов, в них принимают участие Нуклеиновые кислоты, в особенности рибонуклеиновые кислоты (РНК). Этот процесс идёт с использованием энергии, накопленной в виде аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) (см. Биоэнергетика).
Биосинтез Б. происходит на особых рибонуклеопротеидных частицах - рибосомах (См. Рибосомы), состоящих из почти равных количеств рибосомной РНК (р-РНК) и белков. Первичная структура (последовательность аминокислот) синтезирующихся полипептидных цепочек обеспечивается соединением с рибосомами особой матричной, или информационной, рибонуклеиновой кислоты (и-РНК, или м-РНК), которая содержит информацию о специфическом строении Б., "закодированную" в виде последовательного расположения нуклеотидов, составляющих и-РНК. Эту информацию и-РНК получает от дезоксирибонуклеиновой кислоты (См. Дезоксирибонуклеиновая кислота) (ДНК), хранящей и передающей её по наследству. Аминокислоты, прежде чем попасть в рибосомы, активируются, получая энергию от АТФ и образуя соединение с адениловой кислотой. (Активированные аминокислоты представляют собой смешанный ангидрид аминокислоты и адениловой кислоты - аминоациладенилат.) Далее, остаток данной аминокислоты переносится на соответствующую транспортную рибонуклеиновую кислоту (т-РНК). Оба эти процесса катализируются одним и тем же ферментом (аминоациладенилатсинтетазой, или аминоацилт-РНК-синтетазой), специфическим для каждой аминокислоты. Определённой аминокислоте соответствуют одна или несколько специфичных для неё т-РНК. Все т-РНК сравнительно низкополимерны, содержат около 80 нуклеотидных остатков. Они построены по общему плану: в начале цепи находится 5-гуаниловая кислота, а в конце - часто обменивающаяся группировка из двух остатков цитидиловой кислоты и аденозина, к которому и присоединяется остаток аминокислоты. Остаток аминокислоты, соединённый с т-РНК, далее переносится на рибосомы, где и происходит образование полипептидной цепочки Б. (рис. 4). Т. о., рибосомная стадия - центральный этап биосинтеза Б. В процессе биосинтеза Б. рибосомы соединяются в цепочки при помощи и-РНК, образуя активные белоксинтезирующие структуры -полирибосомы, или полисомы.
и-РНК синтезируется на матрице ДНК. В уникальной последовательности нуклеотидов ДНК линейно "записана" генетическая информация о последовательности аминокислотных остатков в полипептидных цепочках Б.
В новообразованной и-РНК получается нуклеотидная последовательность, соответствующая матричной ДНК, - комплементарная последовательность, которая определяет первичную структуру синтезирующейся полипептидной цепочки. Включение каждой аминокислоты обусловливается (кодируется) определёнными группами из трёх нуклеотидных остатков (триплетами). Каждой аминокислоте соответствует несколько триплетов, или кодонов, для которых теперь установлены состав и последовательность нуклеотидов (см. Генетический код).
В полисомах т-РНК, нагруженная аминокислотой, присоединяется к соответствующим кодонам и-РНК. Это присоединение совершается внутри рибосомы в силу взаимодействия комплементарных оснований: аденина с урацилом или тимином и гуанина с цитозином. При этом т-РНК присоединяется к кодону содержащимся в ней комплементарным триплетом, называемым антикодоном. По мере продвижения рибосомы по нуклеотидной цепочке и-РНК к соседним кодонам присоединяются новые молекулы т-РНК, нагруженные аминокислотами. Предыдущая т-РНК при этом освобождается, присоединяя свою аминокислоту карбоксильным концом к аминогруппе новой аминокислоты с образованием пептидной связи. Т. о., полипептидная цепочка растет по мере продвижения рибосомы по и-РНК и освобождается по завершении своего синтеза, пройдя соответствующий участок и-РНК, комплементарный данному структурному гену (Цистрону) ДНК.
Процесс биосинтеза Б. не исчерпывается образованием полипептидных цепочек, т. е. созданием первичной структуры Б. Далее происходит свёртывание цепочек в спирали, их "укладка" и взаимодействие, и образование вторичной, третичной и, иногда, четвертичной структуры. Однако возможно, что приведённая схема не исчерпывает всех путей биосинтеза Б.
Весьма важна проблема регуляции биосинтеза Б., определяющей включение или выключение синтеза тех или иных Б. под влиянием внутренних (в том числе дифференцировки клеток и тканей) или внешних импульсов и создающей условия для синтеза Б. в данной дифференцированной клетке.
Теоретическая и экспериментальная разработка проблемы биосинтеза Б. имеет не только важнейшее теоретическое, но и практическое значение, поскольку, открывая подходы к воздействию на этот процесс, она намечает пути лечения ряда заболеваний, а также влияния на продуктивность многих сельскохозяйственных растений и животных.
В связи с важным значением Б. разрабатываются новые методы получения Б. и аминокислот путём промышленного микробиологического синтеза, т. е. выращиванием микробов (например, дрожжей и др.) на дешёвом сырье (например, нефти, газе и др.).
И. Б. Збарский.
Лит.: Волькенштейн М. В., Молекулы и жизнь, М., 1965, гл. 3-5; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., [2 изд.], М., 1965; Биосинтез белка и нуклеиновых кислот, под ред. А. С. Спирина, М., 1965; Сисакян Н. М. и Гладилин К. Л., Биохимические аспекты синтеза белка, в кн.: Успехи биологической химии, т. 7, М., 1965, с. 3; Молекулы и клетки. [Сб. ст.], пер. с англ., М., 1966, с. 7-27, 94-106; Шамин А. Н., Развитие химии белка, М., 1966; Введение в молекулярную биологию, пер. с англ., М., 1967.
Рис. 3. Модель молекулы миоглобина (пространственная конфигурация молекулы).
Рис. 2. Схема трёхмерной структуры фермента лизоцима. Кружки - аминокислоты; тяжи - пептидные связи; заштрихованные прямоугольники - дисульфидные связи. Видны спирализованные и вытянутые участки полипептидной цепи.
Рис. 1. Соединение аминокислот. Верхняя строка - свободные аминокислоты с боковыми группами R1, R2, R3; нижняя строка - аминокислоты соединены пептидными связями.
Рис. 4. Общая схема биосинтеза белков.
БЕЛКИ
(протеины), класс сложных азотсодержащих соединений, наиболее характерных и важных (наряду с нуклеиновыми кислотами) компонентов живого вещества. Белки выполняют многочисленные и разнообразные функции. Большинство белков - ферменты, катализирующие химические реакции. Многие гормоны, регулирующие физиологические процессы, тоже являются белками. Такие структурные белки, как коллаген и кератин, служат главными компонентами костной ткани, волос и ногтей. Сократительные белки мышц обладают способностью изменять свою длину, используя химическую энергию для выполнения механической работы. К белкам относятся антитела, которые связывают и нейтрализуют токсичные вещества. Некоторые белки, способные реагировать на внешние воздействия (свет, запах), служат в органах чувств рецепторами, воспринимающими раздражение. Многие белки, расположенные внутри клетки и на клеточной мембране, выполняют регуляторные функции.
В первой половине 19 в. многие химики, и среди них в первую очередь Ю.фон Либих, постепенно пришли к выводу, что белки представляют собой особый класс азотистых соединений. Название "протеины" (от греч. protos - первый) предложил в 1840 голландский химик Г.Мульдер.
См. также:
Википедия
Белки
Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс.
Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.
Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.
Примеры употребления для Белки
1. У млекопитающих существуют специальные белки, которые называются "белки комплекса гистосовместимости" (MHC - Major histocompatibility complex). Эти белки участвуют в иммунитете.
2. Налегайте на "нежирные" белки: * белое мясо птицы; * телятина; * рыба - судак, щука, треска; * нежирный творог; * яичные белки.
3. Особую ценность в молоке представляют белки, они полезнее, чем белки мяса и рыбы, и быстрее перевариваются.
4. Чтобы белки усвоить, сам организм тратит почти столько же энергии, сколько принесли с собой белки.
5. Белки Этих лесных красавиц довольно трудно приручить: лишь немногие домашние белки становятся настоящими друзьями своих хозяев.
